Um laboratório de análises clínicas, ao investigar um paciente com suspeita de anemia hemolítica, realizou eletroforese de hemoglobina em pH alcalino e observou uma banda adicional migrando mais lentamente que a hemoglobina A (HbA), porém mais rapidamente que a hemoglobina C (HbC). Considerando as propriedades físico-químicas das hemoglobinas e o princípio da eletroforese, é correto afirmar que essa mobilidade relativa é compatível com a hemoglobina S (HbS), cuja substituição de ácido glutâmico por valina na posição 6 da cadeia beta reduz a carga negativa global da molécula, diminuindo sua migração em direção ao anodo quando comparada à HbA.