Um laboratório de análises clínicas investiga a inibição da enzima lactato desidrogenase (LDH) por um novo composto. Nos ensaios, observou-se que o inibidor se liga exclusivamente ao sítio ativo da enzima, competindo diretamente com o substrato piruvato. Os parâmetros cinéticos foram determinados na presença de concentrações fixas do inibidor: a velocidade máxima (Vmax) permaneceu inalterada, enquanto o valor de Km aparente aumentou proporcionalmente à concentração do inibidor. Com base nesses resultados, é correto afirmar que o composto em questão é um inibidor competitivo reversível, cujo efeito pode ser revertido pelo aumento da concentração de substrato, e que a constante de inibição (Ki) pode ser obtida a partir da análise do gráfico de Lineweaver-Burk, no qual as retas referentes às diferentes concentrações do inibidor interceptam o eixo y no mesmo ponto.