Um laboratório de análises clínicas investiga a cinética de uma enzima hepática cuja atividade é inibida por um fármaco experimental. Nos ensaios, observou-se que o inibidor se liga de forma não covalente ao sítio ativo da enzima, competindo diretamente com o substrato natural. A análise dos parâmetros cinéticos mostrou que, na presença do inibidor, o valor de Km aparente aumenta, enquanto a Vmax permanece inalterada. Com base nesse comportamento, é correto afirmar que se trata de um inibidor competitivo, cujo efeito pode ser revertido pelo aumento da concentração de substrato, uma vez que a ligação do inibidor ao sítio ativo impede a formação do complexo enzima-substrato de maneira dependente da concentração relativa das duas moléculas.